Onderzoek: “BCAA gebruik overbodig”

Geschatte leestijd: 7 minuten

BCAA’s worden vaak gepromoot om spierafbraak te voorkomen op basis van niet representatieve onderzoek. Hierdoor lijken BCAA’s overgewaardeerd te worden.

In dit eerste deel  in een serie van drie artikelen volgt een introductie waarbij ik onder andere de BCAA’s vergelijk met andere aminozuren. Wat maakt deze drie aminozuren leucine, valine en isoleucine zo bijzonder? In het tweede deel probeer ik de vraag te beantwoorden of het zin heeft om BCAA’s in te nemen wanneer je al proteïne inneemt rondom je training. In het derde deel tenslotte vergelijk ik de BCAA’s onderling en ga ik in op het gebruik van BCAA’s tijdens de “cutfase“, wannneer je probeert lichaamsvet te verbranden met behoud van zoveel mogelijk spiermassa.

BCAA’s

Als je een artikel wilt schrijven over BCAA’s kan je dit positief of negatief benaderen en voor beide tientallen onderzoeken vinden die je standpunt zullen bevestigen. Ik heb het dan niet over de teksten en onderzoeken van de fabrikanten zelf, maar onafhankelijke, objectieve en wetenschappelijke onderzoeken die elkaar tegenspreken. Ik had het mezelf dan ook erg makkelijk kunnen maken en een kort stukje kunnen schrijven over BCAA’s en stellen dat ze spierafbraak beperken. Er zijn echter al tientallen websites die dat doen. Onterecht in mijn bescheiden opinie want het overgrote deel van de onderzoeken waarnaar verwezen wordt (als er al naar onderzoek verwezen wordt) is feitelijk niet relevant. De onderzoeken die dat wel doen, tonen verschillende resultaten.

Hoewel ik probeer artikelen nog enigszins beknopt en begrijpelijk te houden, lijkt dat voor dit onderwerp onmogelijk door het grote aantal, vaak elkaar tegensprekende, onderzoeken.

Juiste benadering beoordeling BCAA’s

De aminozuren leucine, isoleucine en valine zijn de zogenaamde Branched Chain Amino Acids (BCAA’s). Deze aminozuren spelen een bijzondere rol in het reguleren van spiergroei. Je kan je echter afvragen waarom inname van juist deze drie aminozuren voordeel kan bieden naast de inname van proteïne waar alle twintig aminozuren in zitten. De meeste onderzoeken gaan niet uit van een situatie waarin iemand voldoende koolhydraten, vetten en vooral proteïne eet en worden dan ook onterecht gebruikt ter promotie van BCAA’s gezien ze niet representatief zijn.

In dit artikel ga ik in op twee mogelijke voordelen die BCAA’s bieden ten opzichte van volledige proteïne. Aangezien er al het nodige over BCAA’s is geschreven op Fitsociety zal ik me hier dus vooral beperken tot de toegevoegde waarde ten opzichte van een goed dieet inclusief voldoende proteïne. Dit lijkt me een logischer uitgangspunt aangezien de meeste (geïnformeerde) krachtatleten proteïne als nr.1 op de lijst van supplementen hebben staan. Hiernaast zal ik de BCAA’s met andere aminozuren vergelijken, maar ook onderling.

Waarom BCAA’s voor spiermassa?

Tijdens de Bodypower Expo in Birmingham vroeg ik aan o.a. viervoudig Mr. Olympia Jay Cutler welke supplementen hij zou kiezen als hij er slechts twee aan zou mogen wijzen:

Kenneth: “Het kan voor mensen erg moeilijk zijn te kiezen uit het grote aanbod van supplementen. Als je twee supplementen zou mogen kiezen als favoriet, welke zijn dat dan…los van merk, want ik snap dat je natuurlijk voor BPI gaat” (red. Gezien de supplementenlijn van Jay door BPI op de markt wordt gebracht.)

Jay: ”Haha, natuurlijk. Als eerste natuurlijk een goede proteïne. Dat is toch echt de basis wat supplementen betreft. Als tweede zou ik zeggen BCAA’s voor en tijdens de training”

Aminozuren in het algemeen zijn van belang voor de opbouw van proteïne in de spieren waarmee spiermassa wordt gecreëerd. De spieren maken hierbij gebruik van de losse, vrij beschikbare aminozuren. De aminozuren komen enerzijds beschikbaar door proteïne in voeding die tijdens het metabolisme wordt afgebroken in losse aminozuren. Anderzijds komen ze beschikbaar door de afbraak van reeds bestaande proteïne in de spieren [1]. De mate waarin je spieren groeien hangt af van deze balans van afbraak van huidige proteïne en de aanmaak van nieuwe proteïne door beschikbare aminozuren uit voeding [1,2,3]. Krachttraining zorgt ervoor dat de aanmaak van nieuwe proteïne (“eiwitsynthese of proteïnesynthese”)  gedurende 24-48 uur toeneemt. Tegelijkertijd echter neemt ook de afbraak toe [4,5,6]. Voeding bepaalt hierbij uiteindelijk naar welke kant de balans uitslaat [7,8,9]. Hierbij spelen de BCAA’s een speciale rol [9].

BCAAs (leucine, isoleucine, and valine), particularly leucine, have anabolic effects on protein metabolism by increasing the rate of protein synthesis and decreasing the rate of protein degradation in resting human muscle.

E. Blomstrand, Åstrand Laboratory, University College of Physical Education and Sports [10]

They are required specifically for the synthesis of proteins, not as precursors of unique biologically active molecules. The BCAA comprise about 35% of the indispensable amino acids in muscle proteins and about 40% of the amino acids required preformed by mammals.

A.E. Harper, University of Wisconsin [11

BCAA’s vormen dus 35% van de essentiële aminozuren in de spieren [11]. Ik benadruk ‘essentiële’ omdat diverse media noemen dat het 35% van alle aminozuren betreft. Mogelijk heeft dit met commercie te maken. Als je zegt dat drie van de twintig aminozuren (15%) goed zijn voor 35% van de aminozuren in spieren klinkt dat indrukwekkender dan wanneer het 35% van de negen aanwezige essentiële aminozuren betreft. Dat wil echter niet zeggen dat de BCAA’s zich niet onderscheiden van andere aminozuren, zowel essentieel als niet-essentieel.

Het belangrijkst punt hier is dat BCAA’s dus (zouden) zorgen voor meer spiermassa door de afbraak van proteïne in de spieren te beperken [9,12,13].

Bioavailability: Hoeveel van de ingenomen aminozuren kunnen worden gebruikt door de spieren?

Waar veel aminozuren nodig zijn voor bepaalde biologische processen, bijvoorbeeld door omzetting in andere stoffen, zijn BCAA’s vooral bouwstenen voor proteïnen die in de spieren worden opgebouwd. Ze onderscheiden zich van alle andere aminozuren door hun chemische structuur en de manier waarop ze verwerkt worden met behulp van de enzymen BCAA aminotransferase, Branched-chain ketoacid dehydrogenase en acyl CoA dehydrogenase [11].

Meerdere bronnen vermelden hierover dat BCAA’s de zogenaamde “first pass” langs de lever niet hoeven te doorlopen. Deze first pass zorgt er bij andere aminozuren voor dat ze eerst bewerkt worden, afgebroken en/of omgezet in andere stoffen. Hierdoor duurt het langer voordat ze beschikbaar komen in het bloed en komen ze in kleinere hoeveelheden daar aan. Hoewel BCAA’s deze tijd bespaard wordt, betekent dat niet dat ze volledig aankomen in de spieren.

Er is namelijk meer in de negen meter tussen mond en kont [14] dat de “bioavailability” (de hoeveelheid van een stof die daadwerkelijk aankomt op de bedoelde plaats van bestemming) beïnvloedt. Denk aan de maag zelf en de darmen. Zo is uit diverse onderzoeken onder mensen én dieren gebleken dat in dit traject ook BCAA’s verbruikt worden en deze niet volledig eindigen in de spieren [15-21].

Onderzoekers van de University of Alberta onderzochten de behoefte van pasgeboren baby’s aan BCAA’s [22]. Om te bepalen wat een goede dosering zou zijn, wilden ze weten hoeveel van de gegeten aminozuren daadwerkelijk aankwam in de bloedcirculatie en daarmee beschikbaar is voor de spieren. Door aan varkens dezelfde hoeveelheid BCAA’s zowel via infuus als via de mond te geven, konden ze het verschil berekenen. Via een infuus worden ze immer direct in de bloedsomloop gespoten. 44% van de BCAA’s bleek niet aan te komen in de bloedcirculatie wanneer deze gegeten werden.

Using breakpoint analysis, the mean total BCAA requirements were determined to be 1.53 and 2.64 g/(kg. d) for parenterally and enterally fed piglets, respectively. Thus, the parenteral requirement for total BCAA is 56% of the enteral requirement, suggesting that 44% of total BCAA is extracted by first-pass splanchnic metabolism.

R. Elango, University of Alberta

Dat neemt echter niet weg dat deze 44% primair als bouwstenen voor de spieren wordt gebruikt waar de overige aminozuren voor talloze andere processen worden gebruikt.

Samenvatting

BCAA’s spelen een bijzondere rol vergeleken met andere aminozuren. Vooral met betrekking tot spiergroei onderscheiden ze zich.

BCAA’s worden niet afgebroken, gebruikt of omgezet in de lever zoals andere aminozuren. Dit betekent echter niet dat ze volledig in de spieren terecht komen zoals soms wordt gesteld. Uiteindelijk wordt zo’n 44% gebruikt als bouwstenen voor de spieren.

Deel II: BCAA’s én proteïne?

In het volgende deel vergelijk ik het gebruik van proteïne met bcaa’s. Hoeveel BCAA’s krijg je bijvoorbeeld binnen als je na je training 30 gram whey neem of andere proteïne. Wat voegt separate inname van BCAA’s hieraan toe?

Hierbij kijk ik niet alleen naar de hoeveelheden van de aminozuren in beide vormen (hele proteïne vs. losse BCAA’s), maar ga ik ook in op de verschillende snelheden waarmee deze na inname worden opgenomen in het bloed.

Het belangrijkste is echter de behandeling van onderzoeken waarin gekeken is of de inname van losse BCAA’s iets toevoegt aan spiergroei wanneer er al “voldoende” proteïne wordt ingenomen.

 Referenties

1. G Biolo, S.P Maggi, B.D Williams, K Tipton, R.R Wolfe. Increased rates of muscle protein turnover and amino acid transport following resistance exercise in humans.Am. J. Physiol., 268 (1995), pp. E514–E520
2. G Biolo, R.Y.D Fleming, S.P Maggi, R.R Wolfe Transmembrane transport and intracellular kinetics of amino acids in human skeletal muscle Am. J. Physiol., 268 (1995), pp. E75–E84
3. S.M Phillips, K.D Tipton, A.A Aarsland, J.C Cortiella, S.P Wolf, R.R Wolfe Mixed muscle protein synthesis and breakdown after resistance exercise in humans Am. J. Physiol., 273 (1997), pp. E99–E107
4. Chesley A, MacDougall JD, Tarnopolsky MA, Atkinson SA, Smith K. Changes in human muscle protein synthesis after resistance exercise. J Appl Physiol. 1992;73:1383–8.
5. MacDougall JD, Gibala MJ, Tarnopolsky MA, MacDonald JR, Interisano SA, Yarasheski KE. The time course for elevated muscle protein synthesis following heavy resistance exercise. Can J Appl Physiol. 1995;20:480–6. Medline
6. Phillips SM, Tipton KD, Aarsland A, Wolf SE, Wolfe RR. Mixed muscle protein synthesis and breakdown after resistance exercise in humans. Am J Physiol. 1997;273:E99–107.
7. Biolo G, Tipton KD, Klein S, Wolfe RR. An abundant supply of amino acids enhances the metabolic effects of exercise on muscle protein. Am J Physiol. 1997;273:E122–9.
8. Tipton KD, Ferrando AA, Phillips SM, Doyle D, Wolfe RR. Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. Am J Physiol. 1999;276:E628–34.
9. William, Alun. Metabolic Effects of Ingestion of L-Amino Acids and Whole Protein. Journal of Nutritional Medicine, vol. 4, pp. 311-319, 1994
10. E. Blomstrand et al.Branched-Chain Amino Acids Activate Key Enzymes in Protein Synthesis after Physical Exercise1–3. J. Nutr. January 2006 vol. 136 no. 1 269S-273S
11. Harper, A. E., Miller, R. H. & Block, K. P. (1984) Branched-chain amino acid metabolism. Annu. Rev. Nutr.4 409
12. McLean et al., Branched-Chain Amino Acids Augment Ammonia Metabolism While Attenuating Protein Breakdown During Exercise, Am. J. Physiol.: 267, E1010, 1994.
13. Mero A, Pitkänen H, Oja SS, Komi PV, Pöntinen P, Takala T. Leucine supplementation and serum amino acids, testosterone, cortisol and growth hormone
    in male power athletes during training. J Sports Med Phys Fitness. 1997 Jun;37(2):137-45. PubMed PMID: 9239992.
14. Kong F, Singh RP (June 2008). “Disintegration of solid foods in human stomach”. J. Food Sci. 73 (5): R67–80.
15. Gelfand, R. A., Glickman, M. G., Jacob, R., Sherwin, R. S. & DeFronzo, R. A. (1986) Removal of infused amino acids by splanchnic and leg tissues in humans. Am. J. Physiol. 250:E407-E413.
16. Cortiella, J., Mathhews, D. E., Hoerr, R. A., Bier, D. M. & Young, V. R. (1988) Leucine kinetics at graded intakes in young men: quantitative fate of dietary leucine. Am. J. Clin. Nutr. 48:998-1009.
17. Hoerr, R. A., Mathews, D. E., Bier, D. M. & Young, V. R. (1991) Leucine kinetics from [2H3]- and [13C] leucine infused simultaneously by gut and vein. Am J. Physiol. 260:E111-E117.
18. Stoll, B., Henry, J., Reeds, P. J., Yu, H., Jahoor, F. & Burrin, D. G. (1998) Catabolism dominates the first pass intestinal metabolism of dietary essential amino acids in milk protein fed piglets. J. Nutr. 128:606-614.
19. van der Schoor, S. R., van Goudoever, J. B., Stoll, B., Henry, J. F., Rosenberger, J. R., Burrin, D. G. & Reeds, P. J. (2001) The pattern of intestinal substrate oxidation is altered by protein restriction in pigs. Gastroenterology 121:1167-1175. CrossRefMedline
20. Yu, Y. M., Young, V. R., Tompkins, R. G. & Burke, J. F. (1995) Comparative evaluation of the quantitative utilization of parenterally and enterally administered leucine and L-[1-13C,15N] leucine within the whole body and the splanchnic region. J. Parenter. Enteral Nutr. 19:209-215.
21. Manninen A H. Protein hydrolysates in sports and exercise: a brief review. J Sports Med Sci 2004. 360–63.63.
22. Elango R, Pencharz PB, Ball RO. The branched-chain amino acid requirement of parenterally fed neonatal piglets is less than the enteral requirement. J Nutr. 2002 Oct;132(10):3123-9. PubMed PMID: 12368405.